Sisältö

• Tärkein ero
• Vertailutaulukko
• Mikä on Alpha Helix?
• Mikä on Beta-laskostettu arkki?
• Keskeiset erot

Tärkein ero

Valkuaisaine, joka on sijoitettu proteiinien toissijaiseen rakennukseen ja muuttuu säännölliseksi kelamaisena tai spiraalina oikeanpuoleisena vakuutuksena, joka antaa sille heliksin huipputason, johtuen tästä tosiasiasta, jota yleensä kutsutaan alfa-helikiksi. Vaihtoehtoisesti beeta-laskostettu arkki, joka usein tunnetaan myös nimellä b-arkki, hahmotellaan kaikissa proteiineissa läsnä olevan ominaisuuden toissijaisen rakennuksen vakioaiheena.

Vertailutaulukko

Mikä on Alpha Helix?

Valkuaisaine, joka on sijoitettu proteiinien toissijaiseen rakennukseen ja muuttuu säännölliseksi kelamaisena tai spiraalina oikeanpuoleisena vakuutuksena, joka antaa sille heliksin huipputason, johtuen tästä tosiasiasta, jota yleensä kutsutaan alfa-helikiksi. N-H-ryhmä merkitsee tässä koko kehitystyön ajan vety- sidosta C = O-ryhmään, jota usein kutsutaan aminohappojen selkärankaksi ja joka muuttuu läsnä neljässä tähteessä nopeammin kuin proteiinisekvenssi. Kaksi keskeistä kehitystä koko nykypäivän α-helixin osoittamisessa on ollut: muuttuva sidosgeometria aminohappojen ja peptidien kalliiden kivirakentamispäätösten ja Paulingin odotusten mukaan tasomaisten peptidisidosten vuoksi; ja hänen luopumisensa epäilystä elintärkeästä määrästä talletuksia kierretappia kohti. Tärkeä minuutti hankittiin täältä koko alkukevään 1948 aikana, kun Pauling osti täällä alaspäin virheen ja meni patjalle. Väsyneenä hän piirsi tavallisesti oikeiden mittojen polypeptidiketjun vähän paperille ja romahti sen oikein spiraaliksi tietäen huolellisesti huolehtia tasomaisten peptidisidoksista. Alfa-kierre on pohjimmiltaan luonnossa tunnetuin kierrevirta. Se koostuu haavan polypeptidiketjuista, jonka läpi aminohappojen sivuketjut laajenevat ulos keskustasta, mikä antaa sille mahdollisuuden hoitaa tyyppinsä. Ne voivat myös olla läsnä monissa erityyppisissä proteiineissa, esimerkiksi globaaleista proteiineista, myoglobiinista keratiiniin, joka on jäykkä proteiini. Se voi olla kukin etuoikeus tai vasemmanpuoleinen helice, mutta on varmasti osoitettu, että alfa-kierrepiiri on tuettu sivuketjujen seurauksena. Tämä tieto antaa alfa-heeliksin vakauden. Jokaisella alfa-kierukan kiharassa on kolme,6 amino-syövyttävää kerrostumaa.

Mikä on Beta-laskostettu arkki?

Lisäksi beeta-laskostettu arkki, joka usein tunnetaan nimellä b-arkki, hahmotellaan koko proteiineissa läsnä olevan ominaisuuden toissijaisen rakennuksen vakioaiheena. Erotuksesta, joka sillä on täysin erilaisista proteiineista, muuttuu vaikeudeksi, että se koostuu säikeistä, joissa viitataan vähintään kahteen tai kolmeen vetyatomista, jotka ovat läsnä kaikissa kehityksen aikana ja jotka lajittelevat laskostetun levyn. P-juoste on polypeptidiankkurin laajuus, joka on yleensä kolme - 10 aminohappoa ja jota pidennetään selkärangan kanssa laajennettuna mukautuksena. Β-arkkien supramolekulaarinen suhde on katettu proteiinikokonaisuuksien ja fibrillien liittyvyyteen nähden melko harvoissa ihmisten sairauksissa, etenkin amyloidoosissa, esimerkkinä Alzheimerin taudista. Tämä rakennus tapahtuu, kun polypeptidiketjun kaksi komponenttia vaippaavat toisiaan ja tyyppi vetysidoksia toisiinsa. Tämä liike voi tapahtua rinnakkaissuunnitelmassa tai vihamielisesti rinnakkaissuunnitelman suhteen. Rinnakkain ja vastaavan urheilusuunnitelman suuntaan on nopea seuraus polypeptidiketjun suuntaisuudesta. Vastaava rakenne beeta-rypistetylle arkille on a-rypistetty arkki. Tämä rakennus on innostuneesti paljon vähemmän lopullinen kuin beetapohjainen arkki ja on aidosti ennennäkemätön proteiineissa. A-ryppyinen arkki kuvataan sen karbonyyli- ja aminoryhmien liittymisellä; karbonyyliryhmät säädetään kokonaan yhdessä otsikossa, kun taas kaikki N-H-keräykset säädetään vaihtoehtoisella tekniikalla.

Keskeiset erot

1. Valkuaisaine, joka on sijoitettu proteiinien toissijaiseen rakennukseen ja muuttuu säännölliseksi kelamaisena tai spiraalina oikeanpuoleisena vakuutuksena, joka antaa sille heliksin huipputason, johtuen tästä tosiasiasta, jota yleensä kutsutaan alfa-helikiksi. Vaihtoehtoisesti beeta-laskostettu arkki, joka usein tunnetaan myös nimellä b-arkki, hahmotellaan kaikissa proteiineissa läsnä olevan ominaisuuden toissijaisen rakennuksen vakioaiheena.
2. Aminohappojen -R-ryhmät esiintyvät kierukan pohjakerroksessa, kun taas -R-ryhmät esiintyvät levyn lattialla ja sisäpinnalla.
3. Alfa-kierre on polypeptidiketju, joka on navan muotoinen ja kelattu jousimaisessa rakennuksessa, jota pitävät vety sidokset. Vaihtoehtoisesti Beta-laskostetut levyt valmistetaan beetaketjuista, jotka liittyvät sivun viereen ainakin kahdella vety sidoksella, jotka muodostavat selkärangan.
4. Kierukka voi olla myös vasen (beeta) tai oikea käsi, missä alfa-heeliksi on jatkuvasti oikea. Vaihtoehtoisesti ketjut säädetään vaihtoehdon jälkeen yhdeksi yhdeksi merkkijonoksi, joka on järjestetty vaihtoehdon käänteisesti beeta-laskostetuissa arkeissa.
5. Alfa-heeliksin muodostuminen on olemassa sellainen, että vety sidokset luodaan koko polypeptidiketjun läpi kierteisten rakenteiden luomiseksi. Vaihtoehtoisesti beeta-laskostetut levyt esiintyvät yhdistämällä kaksi tai parempia kuin kaksi beeta-juostetta vety sidoksista.