Sisältö

• proteoglykaanien

  
  

  Proteoglykaanit ovat proteiineja, jotka ovat voimakkaasti glykosyloituja. Perusproteoglykaaniyksikkö koostuu "ydinproteiinista", jossa on yksi tai useampi kovalenttisesti kiinnittynyt glykosaminoglykaaniketju (GAG). Kiinnityskohta on seriinitähde (Ser), johon glykosaminoglykaani on liitetty tetrasakkaridisillan kautta (esim. Kondroitiinisulfaatti-GlcA-Gal-Gal-Xyyliproteiini). Ser-tähde on yleensä sekvenssissä -Ser-Gly-X-Gly- (missä X voi olla mikä tahansa aminohappotähde, mutta proliini), vaikka kaikissa tämän sekvenssin proteiineissa ei ole kiinnittynyttä glykosaminoglykaania. Ketjut ovat pitkiä, lineaarisia hiilihydraattipolymeerejä, jotka ovat negatiivisesti varautuneita fysiologisissa olosuhteissa sulfaatti- ja uronihapporyhmien esiintymisen vuoksi. Proteoglykaaneja esiintyy sidekudoksessa.

• glykoproteiini

  Glykoproteiinit ovat proteiineja, jotka sisältävät oligosakkaridiketjuja (glykaaneja), jotka ovat kovalenttisesti kiinnittyneet aminohappojen sivuketjuihin. Hiilihydraatti kiinnittyy proteiiniin kotitranslaatio- tai translaation jälkeisessä modifikaatiossa. Tätä prosessia kutsutaan glykosylaatioksi. Erittyneet solunulkoiset proteiinit glykosyloidaan usein. Proteiineissa, joissa segmentit ulottuvat solunulkoisesti, solunulkoiset segmentit myös usein glykosyloidaan. Glykoproteiinit ovat myös usein tärkeitä kiinteitä membraaniproteiineja, joissa niillä on rooli solujen ja solujen vuorovaikutuksessa. On tärkeätä erottaa eritysjärjestelmän endoplasmainen retikulumipohjainen glykosylaatio palautuvasta sytosolisesta ytimen glykosylaatiosta. Sytosolin ja ytimen glykoproteiineja voidaan modifioida lisäämällä palautettavissa oleva yksittäinen GlcNAc-jäännös, jota pidetään vastavuoroisena fosforylaatioon, ja näiden toiminnot ovat todennäköisesti lisäsäätelymekanismi, joka ohjaa fosforylaatioon perustuvaa signalointia. Sitä vastoin klassinen erittyvä glykosylaatio voi olla rakenteellisesti välttämätön. Esimerkiksi asparagiiniin sidotun, ts. N-linkitetyn glykosylaation estäminen voi estää glykoproteiinien asianmukaisen laskostumisen ja täydellinen inhibitio voi olla myrkyllinen yksittäiselle solulle. Sitä vastoin glykaanin prosessoinnin häiriöt (entsymaattinen poisto / hiilihydraattijäämien lisääminen glykaaniin), jota esiintyy sekä endoplastisessa retikulumissa että Golgi-laitteessa, ovat välttämättömiä eristetyille soluille (todisteena selviytymisestä glykosidien estäjillä), mutta voi johtaa ihmisiin tauti (synnynnäiset glykosylaation häiriöt) ja voi olla tappava eläinmalleissa. Siksi on todennäköistä, että glykaanien hieno käsittely on tärkeätä endogeeniselle toiminnallisuudelle, kuten solukaupalle, mutta että tämä on todennäköisesti ollut toissijainen sen rooliin isäntä-patogeeni-vuorovaikutuksessa. Kuuluisa esimerkki viimeksi mainitusta vaikutuksesta on ABO-veriryhmäjärjestelmä.

  
  

• Proteoglykaanit (substantiivi)

  useita proteoglykaaneja

• Glykoproteiini (substantiivi)

  Proteiini, jossa on kovalenttisesti sitoutuneita hiilihydraatteja.

• Glykoproteiini (substantiivi)

  mikä tahansa proteiiniluokasta, jossa hiilihydraattiryhmät ovat kiinnittyneet polypeptidiketjuun.

• Glykoproteiini (substantiivi)

  konjugoitu proteiini, jossa on hiilihydraattikomponentti